Structural analysis of extrinsic proteins from the oxygen-evolving complex of photosystem II from higher plants - Kohoutová, Jaroslava (Jihočeská univerzita, 2010)
Život na naší planete závisí hlavně na přítomnosti kyslíku jehož největší producenti jsou zelené rostliny, sinice a řasy. Kyslík je uvolněn z kyslík-vyvíjejícího komplexu fotosystému II v průběhu fotosyntézy a spotřebován organizmy v procese dýchaní. Kyslík- vyvíjející komplex fotosystému II má stejnou funkci u všech fotosyntetizujících organizmech, ale jednotlivé organizmy vykazují odlišnosti ve struktuře a složení vnějších proteinů, ze kterých je univerzální jenom protein PsbO. V současné době je znám u vyšších rostlin jen strukturní model PS II s malým rozlišením a u sinic krystalová struktura PSII. Vnější proteiny vyšších rostlin (PsbP, PsbQ a PsbR) nejsou strukturně podobné vnějším proteinům ze sinic (PsbO, PsbU and PsbV) a proto není možné předpokládat jejích uspořádání na lumenální straně PSII. Přístupné modely se odlišují hlavně ve struktuře kyslík-vyvíjejícího komplexu, která by mohla být objasněna určením vazebních míst jednotlivých vnějších proteinů. Jednou z nezodpovězených otázek je i výskyt strukturních odlišností kyslík-vyvíjejícího komplexu ve fotosyntetických organizmech jako důsledek evoluce nebo adaptace organizmů k jejich okolí. Struktura vnějších proteinů kyslík-vyvíjejícího komplexu, která může pomoci objasnit umístnění a zároveň upřesnit jejich funkci, je stále nekompletní. V této práci jsme se zaměřili na strukturní analýzy, studium interakcí a pravděpodobné umístnění vnějších proteinů PsbP a PsbQ.
Structural analysis of extrinsic proteins from the oxygen-evolving complex of photosystem II from higher plants
Keywords: fotosystem II; kyslík-vyvíjející komplex; vnější proteiny PsbP a PsbQ; Ramanova spektroskopie; NMR; AFM; povrchová plasmonová rezonance; interakce proteinu PsbQ a PsbP; zesíťovací reakce; molekulární dynamika; photosystem II; oxygen-evolving complex; extrinsic proteins PsbQ and PsbP; Raman spectroscopy; NMR; AFM; surface plasmon resonance; interaction of PsbP and PsbQ proteins; crosslinking; Molecular dynamics