| dc.contributor.advisor | Ettrich, Rüdiger Horst | |
| dc.contributor.author | Kohoutová, Jaroslava | |
| dc.date.accessioned | 2021-12-06T13:07:03Z | |
| dc.date.available | 2021-12-06T13:07:03Z | |
| dc.date.issued | 2010 | |
| dc.date.submitted | 2010-01-20 | |
| dc.identifier.uri | https://dspace.jcu.cz/handle/20.500.14390/23260 | |
| dc.description.abstract | Život na naší planete závisí hlavně na přítomnosti kyslíku jehož největší producenti jsou zelené rostliny, sinice a řasy. Kyslík je uvolněn z kyslík-vyvíjejícího komplexu fotosystému II v průběhu fotosyntézy a spotřebován organizmy v procese dýchaní. Kyslík- vyvíjející komplex fotosystému II má stejnou funkci u všech fotosyntetizujících organizmech, ale jednotlivé organizmy vykazují odlišnosti ve struktuře a složení vnějších proteinů, ze kterých je univerzální jenom protein PsbO.
V současné době je znám u vyšších rostlin jen strukturní model PS II s malým rozlišením a u sinic krystalová struktura PSII. Vnější proteiny vyšších rostlin (PsbP, PsbQ a PsbR) nejsou strukturně podobné vnějším proteinům ze sinic (PsbO, PsbU and PsbV) a proto není možné předpokládat jejích uspořádání na lumenální straně PSII. Přístupné modely se odlišují hlavně ve struktuře kyslík-vyvíjejícího komplexu, která by mohla být objasněna určením vazebních míst jednotlivých vnějších proteinů. Jednou z nezodpovězených otázek je i výskyt strukturních odlišností kyslík-vyvíjejícího komplexu ve fotosyntetických organizmech jako důsledek evoluce nebo adaptace organizmů k jejich okolí.
Struktura vnějších proteinů kyslík-vyvíjejícího komplexu, která může pomoci objasnit umístnění a zároveň upřesnit jejich funkci, je stále nekompletní. V této práci jsme se zaměřili na strukturní analýzy, studium interakcí a pravděpodobné umístnění vnějších proteinů PsbP a PsbQ. | cze |
| dc.format | 44, Přílohy - 45s.clanky a man | |
| dc.format | 44, Přílohy - 45s.clanky a man | |
| dc.language.iso | cze | |
| dc.publisher | Jihočeská univerzita | cze |
| dc.rights | Bez omezení | |
| dc.subject | fotosystem II | cze |
| dc.subject | kyslík-vyvíjející komplex | cze |
| dc.subject | vnější proteiny PsbP a PsbQ | cze |
| dc.subject | Ramanova spektroskopie | cze |
| dc.subject | NMR | cze |
| dc.subject | AFM | cze |
| dc.subject | povrchová plasmonová rezonance | cze |
| dc.subject | interakce proteinu PsbQ a PsbP | cze |
| dc.subject | zesíťovací reakce | cze |
| dc.subject | molekulární dynamika | cze |
| dc.subject | photosystem II | eng |
| dc.subject | oxygen-evolving complex | eng |
| dc.subject | extrinsic proteins PsbQ and PsbP | eng |
| dc.subject | Raman spectroscopy | eng |
| dc.subject | NMR | eng |
| dc.subject | AFM | eng |
| dc.subject | surface plasmon resonance | eng |
| dc.subject | interaction of PsbP and PsbQ proteins | eng |
| dc.subject | crosslinking | eng |
| dc.subject | Molecular dynamics | eng |
| dc.title | Structural analysis of extrinsic proteins from the oxygen-evolving complex of photosystem II from higher plants | cze |
| dc.title.alternative | Structural analysis of extrinsic proteins from the oxygen-evolving complex of photosystem II from higher plants | eng |
| dc.type | disertační práce | cze |
| dc.identifier.stag | 7476 | |
| dc.description.abstract-translated | All life on earth depends mainly on the presence of oxygen. Largest producers of oxygen are green plants, cyanobacteria and algae. Oxygen is released from the oxygenevolving complex of photosystem II during photosynthesis and it is used in cellular respiration of all life complexes. The oxygen-evolving complex of photosystem II has the same function in each photosynthetic organism, but it has a different composition and organization of extrinsic proteins; only PsbO protein is ubiquitous in all known oxyphototrophs.
Until now only low resolution electron microscopy structural models of plant PSII and crystal structures of cyanobacterial PSII are available. Higher plant extrinsic proteins (PsbP, PsbQ and PsbR) are structurally unrelated, non-homologues to the cyanobacterial extrinsic proteins (PsbO, PsbU and PsbV) and this is the reason why it is not possible to predict arrangement of these proteins on the lumenal site of higher plant PSII. Recently, models differ mainly in the structure of the oxygen-evolving complex, which could be resolved by determination of the exact binding sites for extrinsic proteins. An other question evolves: if the difference in the oxygen-evolving complex composition is the result of evolution or adaptation of photosynthetic organisms to their environment.
Structural knowledge of extrinsic proteins that could help to resolve the location and subsequently the function of extrinsic proteins is still incomplete. From this case,structural analysis, interactions and probably arrangement of proteins PsbP and PsbQ was studied and is described in detail in this thesis. | eng |
| dc.date.accepted | 2010-02-24 | |
| dc.description.department | Přírodovědecká fakulta | cze |
| dc.thesis.degree-discipline | Fyziologie a vývojová biologie | cze |
| dc.thesis.degree-grantor | Jihočeská univerzita. Přírodovědecká fakulta | cze |
| dc.thesis.degree-name | Ph.D. | |
| dc.thesis.degree-program | Fyziologie a imunologie | cze |
| dc.description.grade | Dokončená práce s úspěšnou obhajobou | cze |
