Zobrazit minimální záznam

dc.contributor.advisorEttrich, Rüdiger Horst
dc.contributor.authorKishko, Iryna
dc.date.accessioned2021-12-06T14:04:48Z
dc.date.available2021-12-06T14:04:48Z
dc.date.issued2013
dc.date.submitted2012-12-14
dc.identifier.urihttps://dspace.jcu.cz/handle/20.500.14390/24376
dc.description.abstractPředkládaná dizertační práce se zabývá strukturně-funkčním vztahem multimerické oxidoreduktázy WrbA. Především vysvětluje neobvyklou kinetiku tohoto enzymu na molekulární úrovni, čímž poskytuje vzhled do fyziologické role tohoto enzymu v bakteriích. Multimerický enzym WrbA, jehož kofaktorem je FMN, katalyzuje oxidaci NADH přenosem dvou elektronů. Dle strukturálních a funkčních kritérii patří Wrba mezi bakteriální flavodoxiny, z evolučního hlediska se jedná o eukaryotickou oxidoreduktázu. Kinetické chování enzymu WrbA bylo studováno při různých podmínkách (teplota, pH atd.). Mechamismus kinetiky byl určen z parametrů KM a Vmax a potvrzen analizou inhibici produktami reakce. Krystalizace a proteolytické pokusy potvrzují funkční důležitost multimerizace enzymu WrbA a pomáhají pochopit fyziologickou roli tohoto enzymu na molekulární úrovni.cze
dc.format104
dc.format104
dc.language.isocze
dc.publisherJihočeská univerzitacze
dc.rightsBez omezení
dc.subjectFAD (Flavinadenindinukleotid)cze
dc.subjectFMN (Flavinmononukleotid)cze
dc.subjectKofaktorcze
dc.subjectKinetika enzymucze
dc.subjectKrystalizacecze
dc.subjectMechamismus kinetikycze
dc.subjectNAD(P)H:quinone oxidoreduktázacze
dc.subjectProteolýzacze
dc.subjectWrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A)cze
dc.subjectFAD (flavin adenine dinucleotide)eng
dc.subjectFMN (flavin mononucleotide)eng
dc.subjectEnzyme kineticseng
dc.subjectCo-factoreng
dc.subjectCrystallizationeng
dc.subjectKinetic mechanismeng
dc.subjectNAD(P)H:quinone oxidoreductaseeng
dc.subjectProteolysiseng
dc.subjectWrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A)eng
dc.titleKinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.cze
dc.title.alternativeKinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.eng
dc.typedisertační prácecze
dc.identifier.stag12622
dc.description.abstract-translatedThis Ph.D. thesis addresses the structure-function relationship of the multimeric oxidoreductase WrbA with the principal aim being the explanation of the unusual kinetics of this enzyme in molecular terms, and thus getting an insight about its physiological role in bacteria. WrbA is a multimeric enzyme with FMN as a co-factor, catalyzing the oxidation of NADH by a two electrons transfer. Structure and function analysis of WrbA places this enzyme between bacterial flavodoxins and eukaryotic oxidoreductases in terms of its evolutionary relationship. The kinetic activity of WrbA was studied under varying conditions such as temperature, pH etc, and its kinetic mechanism was evaluated from parameters KM and Vmax and confirmed by product inhibition pattern experiments. Crystallization and proteolytic experiments also underpin the functional importance of the multimeric nature of WrbA and aid the understanding of the physiological role of this enzyme in molecular terms.eng
dc.date.accepted2013-02-15
dc.description.departmentPřírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-disciplineBiofyzikacze
dc.thesis.degree-grantorJihočeská univerzita. Přírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-namePh.D.
dc.thesis.degree-programBiofyzikacze
dc.description.gradeDokončená práce s úspěšnou obhajoboucze


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v

Zobrazit minimální záznam