Zobrazit minimální záznam

dc.contributor.advisorKaftan, David
dc.contributor.authorMatěnová, Martina
dc.date.accessioned2021-12-06T13:44:47Z
dc.date.available2021-12-06T13:44:47Z
dc.date.issued2011
dc.date.submitted2011-04-29
dc.identifier.urihttps://dspace.jcu.cz/handle/20.500.14390/24092
dc.description.abstractPráce se zabývá studiem role malých aminokyselin v proteinových interakcích za využití experimentálních a teoretických metod. Na základě simulace molekulární dynamiky peptidů představujících zjednodušený model D helixů D1 a D2 proteinů reakčního centra fotosystému II byla formulována hypotéza o interakcích mezi těmito peptidy. Stabilita předpokládaných vodíkových vazeb byla studována experimentálně pomocí silové spektroskopie na mikroskopu atomárních sil. Výsledky obou metod se shodují v tom, že D1-Gly208 hraje zásadní roli ve stabilitě a funkčnosti fotosystému II tím, že vytváří podmínky pro vznik slabých interakcí mezi třemi kontaktními místy helixů: D1-Gly208 (O) a D2-Cys211 (O?), D1-Ser209 (O?) a D2-Ile204 (O), D1-Ser212 (O?) a D2-Gly207 (O). Mutace D1-Gly208 vede ke zvýšené pravděpodobnosti vazby mezi výše zmíněnými aminokyselinami a zvyšuje tak sílu celkové interakce mezi proteiny, [11:08:37 AM] David Kaftan: coz vede k mirnemu snizeni fotosynteticke kapacity PSII (D1-Ser208) nebo k takovym zmenam ve funkcnosti PSII jenz vedou k letalnimu fenotypu (D1-Val208).cze
dc.format51 s. (63 171 znaků)
dc.format51 s. (63 171 znaků)
dc.language.isocze
dc.publisherJihočeská univerzitacze
dc.rightsBez omezení
dc.subjectSimulace molekulární dynamikycze
dc.subjectsilová spektroskopiecze
dc.subjectmikroskopie atomárních silcze
dc.subjectforosystém IIcze
dc.subjectproteinové interakcecze
dc.subjectmolecular dynamics simulationeng
dc.subjectforce spectroscopyeng
dc.subjectatomic force mikroscopyeng
dc.subjectphotosystem IIeng
dc.subjectprotein interactionseng
dc.titleStudium interakce membránových proteinů na molekulární úrovni pomocí silové spektroskopie, optické spektroskopie a metod výpočetní biochemiecze
dc.title.alternativeMembrane protein interactions studied on single molecular level by force spectroscopy, optical spectroscopy and methods of computational biochemistryeng
dc.typediplomová prácecze
dc.identifier.stag27547
dc.description.abstract-translatedI have set for a challenging study that combined experimental and theoretical approaches in an attempt to resolve a role of small aminoacids in intermolecular interactions. First, I have proposed a hypothesis that described the interaction among individual aminoacids forming D helices of D1 and D2 proteins based on molecular dynamic simulations of a simplified model representing the reaction centre of photosystem II. Stability of the putative interhelical hydrogen bond network connecting D1 and D2 proteins was investigated experimentally with dynamic force spectroscopy using atomic force microscope. The results of both methods are in a full agreement with each other and reveal the key role of D1-Gly208 aminoacid in stability and functionality of photosystem II by providing milieu for weak interactions among three contact points at the cross of D helices: D1-Gly208 (O) and D2-Cys211 (O?), D1-Ser209 (O?) and D2-Ile204 (O), D1-Ser212 (O?) and D2-Gly207 (O). Mutation of the D1-Gly208 led to the increase in probability of the binding among the aforementioned aminoacids, undesirably strengthening the overall interactions among the proteins compromising photosynthetic capacity (D1-Ser208) or disabling of autotrophic growth (D1-Val208).eng
dc.date.accepted2011-04-29
dc.description.departmentPřírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-disciplineUčitelství fyziky pro střední školycze
dc.thesis.degree-grantorJihočeská univerzita. Přírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-nameMgr.
dc.thesis.degree-programFyzikacze
dc.description.gradeDokončená práce s úspěšnou obhajoboucze
dc.contributor.refereeKutý, Michal
dc.contributor.refereePředota, Milan


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v

Zobrazit minimální záznam