Kinetic behavior of the NAD(P)H:Quinone oxidoreductase WrbA from Escherichia coli.
Loading...
Date
Authors
Kishko, Iryna
Journal Title
Journal ISSN
Volume Title
Publisher
Jihočeská univerzita
Abstract
Předkládaná dizertační práce se zabývá strukturně-funkčním vztahem multimerické oxidoreduktázy WrbA. Především vysvětluje neobvyklou kinetiku tohoto enzymu na molekulární úrovni, čímž poskytuje vzhled do fyziologické role tohoto enzymu v bakteriích.
Multimerický enzym WrbA, jehož kofaktorem je FMN, katalyzuje oxidaci NADH přenosem dvou elektronů. Dle strukturálních a funkčních kritérii patří Wrba mezi bakteriální flavodoxiny, z evolučního hlediska se jedná o eukaryotickou oxidoreduktázu. Kinetické chování enzymu WrbA bylo studováno při různých podmínkách (teplota, pH atd.). Mechamismus kinetiky byl určen z parametrů KM a Vmax a potvrzen analizou inhibici produktami reakce. Krystalizace a proteolytické pokusy potvrzují funkční důležitost multimerizace enzymu WrbA a pomáhají pochopit fyziologickou roli tohoto enzymu na molekulární úrovni.
Description
Keywords
FAD (Flavinadenindinukleotid), FMN (Flavinmononukleotid), Kofaktor, Kinetika enzymu, Krystalizace, Mechamismus kinetiky, NAD(P)H:quinone oxidoreduktáza, Proteolýza, WrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A), FAD (flavin adenine dinucleotide), FMN (flavin mononucleotide), Enzyme kinetics, Co-factor, Crystallization, Kinetic mechanism, NAD(P)H:quinone oxidoreductase, Proteolysis, WrbA (tryptophan (W)-repressor -binding protein A)