Zobrazit minimální záznam

dc.contributor.advisorRudenko, Nataliia
dc.contributor.authorDorňáková, Veronika
dc.date.accessioned2021-12-06T12:32:09Z
dc.date.available2021-12-06T12:32:09Z
dc.date.issued2008
dc.date.submitted2008-04-30
dc.identifier.urihttps://dspace.jcu.cz/handle/20.500.14390/22947
dc.description.abstractNový gen kódující antimikrobiální protein - ricinusin - byl charakterizován u klíštěte I. ricinus. Získaná 405 bp dlouhá cDNA obsahuje jeden čtecí rámec (135 aminokyselin), který kóduje protein velký 14.5 kDa s 19 aminokyselin dlouhou signální sekvencí. Diferenciální exprese ricinusinu byla indukována sáním u larvy, nymfy i dospělců. Výrazná exprese tohoto genu ve slinných žlázách a ve střevě ukázala, že ricinusin se podílí na širokém spektru imunitních reakcí. Analýza genomové sekvence ricinusinu neprokázala přítomnost intronů. Pro studium antimikrobiální aktivity ricinusinu a jeho účinnost proti zmíněným patogenům, včetně infekce bakterií Borrelia burgdorferi, byl za použití bakteriálního expresního systému získán rekombinantní protein. Analýza proteinové sekvence ricinusinu prokázala přítomnost unikátní HEAHEAHEA repetice a podobnost ricinusinu k antimikrobiálním peptidům (AMPs) z klíštěte Boophilus microplus a Amblyomma hebraeum se stejnými vlastnostmi. Ricinusin se tímto stal třetím členem nové rodiny klíštěcích obranných peptidů bohatých na histidin.cze
dc.format47 s.
dc.format47 s.
dc.language.isocze
dc.publisherJihočeská univerzitacze
dc.rightsBez omezení
dc.subjectricinusincze
dc.subjectantimikrobiální peptidcze
dc.subjectIxodes ricinuscze
dc.subjectimunita klíštětecze
dc.subjectricinusineng
dc.subjectantimicrobial peptideeng
dc.subjectIxodes ricinuseng
dc.subjectimmunity of tickseng
dc.titleRicinusin - nový antimikrobiální peptid z klíštěte <i>Ixodes ricinus</i>: třetí člen rodiny klíštěcích obranných proteinů bohatých na histidin.cze
dc.title.alternativeRicinusin - a new antimicrobial peptide isolated from the hard tick <i>Ixodes ricinus</i>: the third member of the tick histidine-rich defense protein family.eng
dc.typebakalářská prácecze
dc.identifier.stag8545
dc.description.abstract-translatedNew gene encoding antimicrobial protein (ricinusin) was isolated from I. ricinus. The 405 nt cDNA fragment contained a 135 aa ORF, encoding a 14.5 kDa protein with 19 aa signal peptide. Gen Bank comparison of ricinusin showed weak similarity to a new type of histidine rich antimicrobial protein with unique HEAHEAHEA repeat from Boophilus microplus and Amblyomma hebraeum. The differential gene expression was strongly induced by blood feeding in larva, nymph and adults. The site of differential expression in salivary glands and gut indicates that ricinusin is induced as a part of broad-spectrum immune response. To study the amtimicrobial capacity of ricinusin and its capatibility in clearing Borrelia burgdorferi infections, it was expressed as a His-tagged fusion protein in bacterial expression system. Analysis of the genomic organization of ricinusin gene showed that it is intronless.eng
dc.date.accepted2008-06-02
dc.description.departmentPřírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-disciplineBiologiecze
dc.thesis.degree-grantorJihočeská univerzita. Přírodovědecká fakultacze
dc.thesis.degree-nameBc.
dc.thesis.degree-programBiologiecze
dc.description.gradeDokončená práce s úspěšnou obhajoboucze
dc.contributor.refereeGrunclová, Lenka


Soubory tohoto záznamu

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Tento záznam se objevuje v

Zobrazit minimální záznam